hémoglobine
Pigment protéique des globules rouges du sang, assurant le transport de l'oxygène entre l'appareil respiratoire et les cellules de l'organisme.
PHYSIOLOGIE
La teneur normale en hémoglobine de 100 ml de sang est de 13 à 14 g selon le sexe, chiffre qui s'abaisse dans les anémies. Elle est synthétisée dans la moelle osseuse par les érythroblastes, précurseurs des globules rouges (hématies), à raison de 6 à 8 g par jour. L’hémoglobine peut s’unir à l'oxygène pour former l'oxyhémoglobine, et au dioxyde de carbone pour former la carbhémoglobine.
Composition et fonctions
L'hémoglobine (Hb) est une molécule comprenant une partie protéique volumineuse, la globine, elle-même formée de quatre polypeptides (longues chaînes d'acides aminés) attachés les uns aux autres : deux chaînes alpha et deux chaînes bêta. Chaque chaîne s'enroule sur elle-même tout en ménageant sur un côté une petite poche où se loge de l'hème (composée d’une porphyrine), une substance contenant du fer.
L’hémoglobine est synthétisée par les précurseurs des globules rouges (érythroblastes) pendant leur formation dans la moelle osseuse. Elle sert à transporter le gaz carbonique des organes (cœur, muscles) vers les poumons, et surtout l’oxygène des poumons, vers tous les tissus de l’organisme. Elle transporte aussi le monoxyde d’azote, ce qui explique certains symptômes des hémoglobinémies. Chaque molécule d’hème fixe une molécule d’oxygène quand le globule rouge est dans les poumons, puis la relâche à l’arrivée dans un autre organe. L’hémoglobine est un pigment rouge vif, quand elle est oxygénée (couleur du sang des artères de la grande circulation), bleu quand elle a perdu son oxygène (veines de la grande circulation). Elle sert aussi au transport du sodium.
Types d’hémoglobine
Il existe, chez un sujet normal, trois variantes d'hémoglobine (Hb) génétiquement contrôlées : HbA, HbA2 et HbF (F pour fœtale). Cette dernière, forme prédominante chez le fœtus et le nourrisson, est, au cours de la première année de la vie, progressivement remplacée par la HbA.
Fonction
L’oxyhémoglobine
Ce sont les hèmes de l’hémoglobine qui fixent l’oxygène. Lorsque le sang arrive aux poumons, chacun des quatre atomes de fer contenus dans les molécules d'hémoglobine s'unit à une molécule d'oxygène ; c’est ainsi que l'oxygène est transporté vers les autres tissus de l'organisme, où il est libéré et se diffuse dans le liquide interstitiel.
Chaque gramme d’hémoglobine transporte1,34 ml d’oxygène. Le degré de saturation est lié à la pression en oxygène, qui est égale à 100 mm Hg (millimètres de mercure) dans le sang artériel et à 35 mm Hg dans le sang veineux.
L'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène dépend du taux de 2,3-diphosphoglycérate (DPG), dont les modifications jouent donc un rôle important dans l'adaptation à l'hypoxie (baisse légère de la quantité d'oxygène distribuée aux tissus).
La carbhémoglobine
C’est sur les globines que se fixe le dioxyde de carbone. Au niveau des tissus, lorsque les hèmes ont libéré l’oxygène, chaque chaîne protéique s’unit à une molécule du dioxyde de carbone (déchet du métabolisme cellulaire rejeté dans le liquide interstitiel). La circulation sanguine entraîne la carbhémoglobine vers les poumons, où le dioxyde de carbone est libéré et expiré.
Pathologies
Des anomalies génétiques de la synthèse de la chaîne polypeptidique (par exemple, remplacement d'un acide aminé par un autre, ou mutation ponctuelle) entraînent des maladies du sang, comme drépanocytose, caractérisée par des hématies en forme de faucille. La répartition anormale de chaînes polypeptidiques de composition normale conduit à des maladies de l'hémoglobine connues sous le nom de thalassémies.
Plusieurs maladies, dites hémoglobinopathies, sont caractérisées par une anomalie de la synthèse de l'hémoglobine, consistant soit en une production insuffisante, soit en un défaut de structure de la molécule synthétisée. L'hémoglobine peut, par ailleurs, être atteinte d'un changement accidentel (acquis) de structure diminuant ses capacités à transporter l'oxygène.
La méthémoglobine est une molécule d'hémoglobine modifiée par la transformation du fer ferreux de l'hème en fer ferrique, effet indésirable de médicaments (dapsone) ou due à une intoxication par les nitrites.
La sulfhémoglobine est due à la fixation de soufre sur une molécule d'hémoglobine par intoxication (hydrogène sulfuré, sulfamides).
La carboxyhémoglobine est due à la fixation d'oxyde de carbone sur une molécule d'hémoglobine au cours d'une intoxication par ce gaz.
Ces pathologies acquises, de gravité très variable, peuvent n'entraîner qu'une cyanose ou, aussi bien, mettre en jeu la vie du malade.
Voir aussi : hémoglobinopathie, numération formule sanguine, facteur VIII, hémoglobinopathie.